Characterization of the envelope transmembrane protein of human
immunodeficiency virus type 2 (HIV-2) was carried out using murine
polyclonal and monoclonal antibodies or patient sera specific for HIV-2
proteins. A 80-Mr glycoprotein (gp80) was produced in HIV-2 infected cells
along with three other glycoproteins that were recently reported: the
extracellular glycoprotein (gp125), the envelope glycoprotein precursor
(gp140), and the transient dimeric form of gp140 (gp300). The gp125 and
gp80 were detectable after the synthesis of gp140 and the formation of
gp300. Among these four glycoproteins, only gp80 and gp125 were associated
with HIV-2 virions. As the other glycoproteins, gp80 was recognized by all
HIV-2 positive sera. A murine polyclonal antibody raised against the
purified gp300 recognized all four glycoproteins. On the other hand, a
monoclonal antibody raised against a synthetic polypeptide deduced from
the sequence of the transmembrane glycoprotein of HIV-2, recognized gp140,
gp300 and gp80; thus indicating that gp80 should be related to the
transmembrane protein of the envelope. Dimerization of envelope
glycoprotein precursor and the transmembrane glycoprotein was also
observed in cells infected with simian immunodeficiency virus (SIV), a
virus closely related to HIV-2. Cimerization of the envelope precursors
might be essential for the processing of these glycoproteins into the
mature products, extracellular and transmembrane glycoproteins.
Furthermore, the dimeric form of the transmembrane glycoproteins might be
important for the optimal structure of the virus and thus for its
infectivity.
A caracterização da proteína do transmembrane do envelope do tipo humano 2 do vírus do immunodeficiency (HIV-2) foi realizada usando o polyclonal murine e os sera monoclonal do antibodies ou os pacientes específicos para as proteínas HIV-2. Um glycoprotein 80-Mr (gp80) foi produzido em pilhas infected HIV-2 junto com outros três glycoproteins que foram relatados recentemente: o glycoprotein extracellular (gp125), o precursor do glycoprotein do envelope (gp140), e o formulário dimeric transiente de gp140 (gp300). Os gp125 e os gp80 eram detectáveis após a síntese de gp140 e a formação de gp300. Entre estes quatro glycoproteins, somente gp80 e gp125 foram associados com os virions HIV-2. Como os outros glycoproteins, gp80 foi reconhecido por todos os sera do positivo HIV-2. Um antibody murine do polyclonal levantou de encontro ao gp300 purified reconheceu todos os quatro glycoproteins. Na outra mão, um antibody monoclonal levantou de encontro a um polypeptide sintético deduzido da seqüência do glycoprotein do transmembrane de HIV-2, de gp140 reconhecido, de gp300 e de gp80; assim indicando que gp80 deve ser relacionado à proteína do transmembrane do envelope. O dimerization do precursor do glycoprotein do envelope e do glycoprotein do transmembrane foi observado também nas pilhas infected com o vírus simian do immunodeficiency (SIV), um vírus relacionado pròxima a HIV-2. Cimerization dos precursors do envelope pôde ser essencial para processar destes glycoproteins nos glycoproteins maduros dos produtos, os extracellular e do transmembrane. Além disso, o formulário dimeric dos glycoproteins do transmembrane pôde ser importante para a estrutura optimal do vírus e assim para seu infectivity.
