Peptides are disclosed that inhibit the conversion of protease sensitive prion protein (PrPsen) to the protease resistant isoform (PrPres). These peptides comprise discrete fragments of prion proteins, and are shown to inhibit the in vitro conversion of PrPsen to PrPres in a cell-free system. Numerous peptides are disclosed that include at least two amino acid residues from the highly amyloidogenic region P113-120 of the PrP protein. None of these peptides conferred protease-resistance to the PrPsen molecules. The presence of residues 119 and 120 from the highly hydrophobic sequence AGAAAAGA (position 113 to 120) produced a particular inhibitory effect. The inhibition occurred with a high degree of specificity (e.g. with an IC.sub.50 of less than about 1000 .mu.M).

Peptides worden onthuld die de omzetting van protease gevoelige prion proteïne (PrPsen) aan protease bestand isoform remmen (PrPres). Deze peptides bestaan uit afzonderlijke fragmenten van prion proteïnen, en getoond om de omzetting in vitro van PrPsen aan PrPres in een systeem zonder cellen te remmen. Talrijke peptides worden onthuld die minstens twee aminozuurresidu's van het hoogst amyloidogenic gebied P113-120 van de proteïne PrP omvatten. Geen van deze peptides verleende protease-weerstand tegen de molecules PrPsen. De aanwezigheid van residu's 119 en 120 van de hoogst hydrophobic opeenvolging AGAAAAGA (positie 113 tot 120) veroorzaakte een bepaald remmend effect. De remming kwam met een hoge graad van specificiteit (b.v. met een IC.sub.50 van minder dan mu.M ongeveer 1000) voor.

 
Web www.patentalert.com

< (none)

< Cyclic boroproline compounds

> Homologously recombinant slow growing mycobacteria and uses therefor

> (none)

~ 00030